Back مختزلة 3-هيدروكسي-3-ميثيل جلوتاريل تميم الإنزيم أ Arabic HMGCR Welsh HMG-CoA reductase English HMG-CoA reductasa Spanish هیدروکسی متیلگلوتاریل کوآنزیم آ ردوکتاز Persian HMG-CoA-reduktaasi Finnish Hydroxyméthylglutaryl-CoA réductase French HMG-CoA redutase Galician HMG-CoA רדוקטז HE HMG-CoA reductase Interlingua
| HMG-CoA-Reduktase | ||
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| Stäbchenmodell des Dimers mit Kalotten: Coenzym A (blau), β-Hydroxy-β-methyl-glutarylsäure (rot) und NADP (grün), nach PDB 1DQA | ||
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Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 888 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | HMGCR | |
| Externe IDs | ||
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 2.A.6.6.5 | |
| Bezeichnung | Steroltransporter-Familie | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.1.1.34, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Redoxreaktion | |
| Substrat | 3-Hydroxy-3-Methylglutaryl-CoA + 2 NAD(P)H/H+ | |
| Produkte | (R)-Mevalonat + CoA-SH + 2 NAD(P)+ | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | HMG-CoA-Reduktase | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 3156 | 15357 |
| Ensembl | ENSG00000113161 | ENSMUSG00000021670 |
| UniProt | P04035 | Q01237 |
| Refseq (mRNA) | NM_000859 | NM_008255 |
| Refseq (Protein) | NP_000850 | NP_032281 |
| Genlocus | Chr 5: 75.34 – 75.36 Mb | Chr 13: 96.65 – 96.67 Mb |
| PubMed-Suche | 3156 | 15357
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HMG-CoA-Reduktase (HMGCR, Abkürzung für 3-Hydroxy-3-Methylglutaryl-Coenzym-A-Reduktase) ist ein Enzym (EC 1.1.1.34), das in Eukaryoten das 3-Hydroxy-3-Methylglutaryl-Coenzym-A mit dem Cosubstrat NADPH zu Mevalonsäure reduziert. Im Menschen ist die Reaktion für die Cholesterinbiosynthese geschwindigkeitsbestimmend. Die Hemmung der HMG-CoA-Reduktase führt daher zur Senkung des Cholesterinspiegels. Als HMG-CoA-Reduktase-Inhibitoren haben sich die Statine durchgesetzt, die sich von dem Naturstoff Lovastatin ableiten, einer der Mevalonsäure verwandten Verbindung.
Das entsprechende, in Bakterien aktive Enzym (EC 1.1.1.88) verwendet NADH als Cofactor. In Pflanzen ist Mevalonat der Ausgangsstoff der Isoprenoide.