Alanin-Aminotransferase | ||
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Bändermodell der menschlichen ALAT2 (Monomer, seitlich/frontal), Pyridoxalphosphat als Kalotten, nach PDB 3IHJ | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 495 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
Kofaktor | Pyridoxalphosphat | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | GPT ; ALAT; ALT | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 2.6.1.2, Transaminase | |
Reaktionsart | Aminierung | |
Substrat | L-Alanin + α-Ketoglutarat | |
Produkte | Pyruvat + L-Glutamat | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Aminotransferase I/II | |
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen |
Die Alanin-Aminotransferase (ALAT, ALT), früher Glutamat-Pyruvat-Transaminase (GPT) oder Serum-Glutamat-Pyruvat-Transaminase (SGPT), ist ein Enzym, das vor allem im Cytoplasma von Leberzellen vorkommt. Es benötigt für seine Funktion das Coenzym Pyridoxalphosphat (ein Derivat des Vitamin B6).
Es katalysiert die Reaktion L-Alanin + α-Ketoglutarat Pyruvat + L-Glutamat.
Diese Reaktion spielt im Glucose-Alanin-Zyklus eine bedeutende Rolle, wobei Alanin in den Muskeln aus überschüssigem Stickstoff und Pyruvat durch ALAT gebildet wird, im Blut zur Leber transportiert und dort durch ALAT wieder zu Pyruvat (für die Gluconeogenese) und Stickstoff (für den Harnstoffzyklus) umgewandelt wird.