Aminoacyl-tRNA-Synthetase

Aminoacyl-tRNA-Synthetasen (AaRS) sind Enzyme, die in den Zellen aller Lebewesen vorkommen und bei der Proteinbiosynthese für die Translation nötig sind. Sie katalysieren die Bindung einer proteinogenen Aminosäure an ihre tRNA und so die Bildung einer Aminoacyl-tRNA. Derartig mit der passenden Aminosäure beladene tRNA-Moleküle sind eine notwendige Voraussetzung für die Synthese von Proteinen an den Ribosomen einer Zelle.

Diese Synthetasen sind Ligasen und werden gebraucht, um tRNA-Moleküle abhängig von deren Struktur – insbesondere der Anticodon-Sequenz – jeweils mit der entsprechenden Aminosäure zu beladen, womit eine Aminoacyl-tRNA entsteht. Eine Synthetase ist je spezifisch für eine der proteinogenen Aminosäuren, für die zwanzig kanonischen gibt es so zumeist 20 unterschiedliche Aminoacyl-tRNA-Synthetasen, deren Gene zu den Haushaltsgenen zählen. Eukaryoten haben daneben einen zusätzlichen Satz an mitochondrialen Aminoacyl-tRNA-Synthetasen, und Pflanzen noch einen weiteren in Plastiden. Diese unterscheiden sich von den zytoplasmatischen Hauptenzymen wie untereinander und beladen vorzugsweise die tRNA der jeweiligen Organellen.^[1]

Die von einer Aminoacyl-tRNA-Synthetase katalysierten Reaktionsschritte,

• die Aktivierung einer Aminosäure (→ Aminoacyl-Adenylat)
• und dann deren Bindung an tRNA (→ Aminoacyl-tRNA),

lauten zusammengefasst in allgemeiner Form:

${\displaystyle \mathrm {{\mbox{Aminos}}{\ddot {a}}{\mbox{ure}}\;\!+tRNA\;\!+ATP\;\longrightarrow {\mbox{Aminoacyl}}{\mbox{-}}\;\!tRNA\;\!+AMP+{\mbox{Pyrophosphat}}} }$

1. ↑ UniProtKB results Aminoacyl-tRNA synthetase. UniProt, archiviert vom Original (nicht mehr online verfügbar) am 2016; abgerufen im Jahr 2016 (englisch).