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| Aquaporine | ||
|---|---|---|
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| Bänderdarstellung des AQP1 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | MIP , AQP1, AQP2, AQP3 | |
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 1.A.8 | |
| Bezeichnung | MIP/Aquaporin-Familie | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Aquaporine (AQP) sind Proteine, die Kanäle in der Zellmembran bilden, um den Durchtritt von Wasser und einigen weiteren Molekülen zu erleichtern (Membrantransport). Sie werden daher auch Wasserkanäle genannt. Aquaporine kommen in allen Lebewesen mit Zellmembran vor; sie wurden in Archaeen, Bakterien und Eukaryoten gefunden.
Da Biomembranen in ihrem Inneren wasserabweisend (hydrophob) sind, ist ihre Leitfähigkeit für Wassermoleküle sehr gering. Die Wasserleitfähigkeit eines Aquaporinkanals beträgt dagegen bis zu 3 Milliarden Moleküle pro Sekunde[1]. Die Proteinfamilie der Aquaporine wird in so genannte gewöhnliche Aquaporine und Aquaglyceroporine unterteilt. Gewöhnliche Aquaporine sind reine Wasserkanäle. Aquaglyceroporine leiten zusätzlich kleine Organische Moleküle wie Glycerin oder Harnstoff. Unter physiologischen Bedingungen treten Aquaporine als Tetramer auf, d. h. vier Aquaporinkanäle sind als eine Einheit in eine biologische Membran eingebaut.
- ↑ Frings, Stephan, Möhrlen, Frank: Tier- und Humanphysiologie Eine Einführung. 5., überarb. u. aktualisierte Aufl. 2015. Springer Berlin Heidelberg, Berlin, Heidelberg 2015, ISBN 978-3-662-43942-5.