Back اختزال ثنائي هيدرو الفولات Arabic Дихидрофолатредуктаза Bulgarian Dihidrofolat-reduktaza BS Dihydrofolate reductase English Dihidrofolato reductasa Spanish دی هیدروفولات ردوکتاز Persian Dihydrofolate réductase French דיהידרופולאט רדוקטאז HE Diidrofolato reduttasi Italian ジヒドロ葉酸レダクターゼ Japanese
| Dihydrofolat-Reduktase | ||
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Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 186 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | DHFR | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.5.1.3, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Reduktion | |
| Substrat | 7,8-Dihydrofolat + NADPH + H+ | |
| Produkte | 5,6,7,8-Tetrahydrofolat + NADP+ | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | DHFR | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Dihydrofolatreduktase (DHFR), auch Dihydrofolsäure-Reduktase, heißen Enzyme, die Folsäure zu Dihydrofolsäure (DHF) und DHF zu Tetrahydrofolsäure (THF) hydrieren. Diese Reaktionen aktivieren das Vitamin Folsäure und sind unentbehrlich für die Nukleotid-Biosynthese in allen Lebewesen. Beim Menschen kommt DHFR in allen Gewebetypen vor. Mutationen am DHFR-Gen können Dihydrofolat-Reduktase-Mangel, und dieser eine megaloblastäre Anämie verursachen.[1]
Die DHFR in Protozoen und manchen Pflanzen ist ein Doppelenzym, das zusätzlich die Funktion der Thymidylatsynthase hat; aufgrund dieser strukturellen Eigenheit ist die protozoische DHFR Target bei der Entwicklung von Antibiotika, z. B. gegen den Malariaerreger Plasmodium falciparum oder Kryptosporidien.[2][3][4]
- ↑ UniProt P00374
- ↑ Prosite-Eintrag
- ↑ Ochong E, Bell DJ, Johnson DJ, et al: Plasmodium falciparum strains harboring dihydrofolate reductase with the I164L mutation are absent in Malawi and Zambia even under antifolate drug pressure. In: Antimicrob. Agents Chemother. 52. Jahrgang, Nr. 11, November 2008, S. 3883–3888, doi:10.1128/AAC.00431-08, PMID 18725445. Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.
- ↑ Bolstad DB, Bolstad ES, Frey KM, Wright DL, Anderson AC: Structure-based approach to the development of potent and selective inhibitors of dihydrofolate reductase from cryptosporidium. In: J. Med. Chem. 51. Jahrgang, Nr. 21, November 2008, S. 6839–52, doi:10.1021/jm8009124, PMID 18834108. Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.