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| Fibrinogen | ||
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| kristallographische Struktur eines menschlichen Fibrinfragments mit 2 Liganden[1] | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 3410 = 2*(831+447+427) Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Heterohexamer 2α+2β+2γ | |
| Isoformen | α-1, α-2; γ-A, γ-B | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | FGA, FGB, FGG | |
| Externe IDs | ||
| Arzneistoffangaben | ||
| ATC-Code | B02BB01 B02BC10 | |
| Wirkstoffklasse | Gerinnungsfaktor | |
Das Fibrinogen ist ein Glykoprotein, das in der Leber von Wirbeltieren gebildet und ins Blutplasma ausgeschüttet wird. Fibrinogen (Gerinnungsfaktor I) wird bei der Blutgerinnung durch die Serinprotease Thrombin (Faktor IIa) und Calcium (Faktor IV) in Fibrin umgewandelt, das als „Substrat der Gerinnung“ zusammen mit zellulären Elementen des Blutes, namentlich den Thrombozyten, den Thrombus bildet.
Fibrinogen setzt sich aus drei Untereinheiten (α, β, γ) zusammen. Mutationen im FGA-, FGB- oder FGG-Gen können Fibrinogenmangel verursachen; Mutationen in FGA können außerdem familiäre Amyloidose Typ 8 hervorrufen.[2]
- ↑ PDB 1FZC; S. J. Everse, G. Spraggon, L. Veerapandian, M. Riley, R. F. Doolittle: Crystal structure of fragment double-D from human fibrin with two different bound ligands. In: Biochemistry. Band 37, Nr. 24, Juni 1998, S. 8637–8642, doi:10.1021/bi9804129, PMID 9628725.
- ↑ UniProt P02671, UniProt P02675, UniProt P02679