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| GMP-Synthase | ||
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| GMP-Synthase-Dimer von E. coli nach PDB 1GPM | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 692 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | GMPS | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 6.3.5.2, Ligase | |
| Substrat | ATP + XMP + Glutamin + H2O | |
| Produkte | AMP + PPi + GMP + Glutamat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 8833 | 229363 |
| Ensembl | ENSG00000163655 | ENSMUSG00000027823 |
| UniProt | P49915 | Q3THK7 |
| Refseq (mRNA) | NM_003875 | NM_001033300 |
| Refseq (Protein) | NP_003866 | NP_001028472 |
| Genlocus | Chr 3: 155.87 – 155.94 Mb | Chr 3: 63.98 – 64.02 Mb |
| PubMed-Suche | 8833 | 229363
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Die GMP-Synthase ist das Enzym in allen Lebewesen, das den letzten Schritt in der De-novo-Synthese von GMP katalysiert: die Umwandlung von Xanthosinmonophosphat (XMP). GMP ist Vorläufer sowohl für das Nukleotid GTP, das ähnlich ATP als Energieträger fungiert, als auch die Purinbase Guanosin, die unentbehrlich im Genom ist.[1]
Die Reaktion findet in zwei Schritten statt: nach der Abspaltung des Polyphosphatrests von ATP folgt die Hydrolyse von Glutamin mit Übertragung der Aminogruppe. Beide Einzelreaktionen werden von je einer eigenen Domäne katalysiert, die beide auf dem Enzym lokalisiert sind. Lediglich manche Archaeen weisen für jede Domäne ein einzelnes Enzym auf.[2]