P53 | ||
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Bänder-/Oberflächenmodell von p53 an DNA nach PDB 1TUP | ||
Vorhandene Strukturdaten: 1a1u, 1aie, 1c26, 1gzh, 1hs5, 1kzy, 1olg, 1olh, 1pes, 1pet, 1sae, 1saf, 1sag, 1sah, 1sai, 1saj, 1sak, 1sal, 1tsr, 1tup, 1uol, 1ycs, 2ac0, 2ady, 2ahi, 2ata, 2b3g, 2bim, 2bin, 2bio, 2bip, 2biq, 2fej, 2gs0, 2h1l, 2j1w, 2j1x, 2j1y, 2j1z, 2j20, 2j21, 2ocj, 3sak | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 393 Aminosäuren | |
Kofaktor | Zn2+ | |
Isoformen | 2 | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | TP53 ; LFS1; TRP53; p53 | |
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | TP53 | |
Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere |
Das Protein p53 ist in vielen Typen von entarteten Zellen in erhöhter Menge messbar. Es ist auch in normal wachsenden Zellen vorhanden. In ruhenden Zellen ist p53 jedoch kaum oder gar nicht zu finden. In vielen Tumortypen ist das für p53 kodierende Gen mutiert. In manchen, aber nicht allen Tumoren, scheint das Protein als Tumorsuppressor zu wirken. p53 spielt eine Rolle bei der Regulation des Zellzyklus, wo es die Aktivität einer Anzahl von Genen bremst. Zudem ist es in allen Wirbeltieren zu finden.[1]
p53 wurde 1979 unabhängig voneinander von Albert B. DeLeo, David P. Lane und Arnold Levine entdeckt.[2][3] Der humane Tumorsuppressor p53 reguliert als Transkriptionsfaktor nach DNA-Schädigung die Expression von Genen, die an der Kontrolle des Zellzyklus, an der Induktion der Apoptose (des programmierten Zelltods) oder an der DNA-Reparatur beteiligt sind. Aufgrund dieser Eigenschaft wird p53 in der Literatur als „Wächter des Genoms“ bezeichnet.[4] Die besondere medizinische Bedeutung erklärt sich aus dem Befund, dass p53 in 50 % aller menschlichen Tumoren mutiert ist. Der Verlust der p53-Funktion spielt daher eine kritische Rolle bei der Entstehung von Krebs, ist jedoch nicht dessen ursächlicher Auslöser. p53 wurde aufgrund seiner Bedeutung 1993 zum „Molekül des Jahres“ gewählt.