RANK-Ligand

RANK-Ligand
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 317 Aminosäuren (Rezeptor); 178 Aminosäuren (lösl. Form)
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotrimer
Isoformen 3
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Landwirbeltiere[1]

RANKL (Abkürzung für: „Receptor Activator of NF-κB Ligand“) ist ein 1997 entdecktes Protein aus der Familie der Tumornekrosefaktoren (TNF), das wesentlich an der Regulation des Knochenumbaus beteiligt ist.[2] Das Protein ist auch unter den Namen TRANCE (TNF-related activation-induced cytokine), CD254, OPGL und ODF bekannt. RANKL wird u. a. von Osteoblasten (Zellen, die Knochensubstanz aufbauen) sezerniert und bindet an den „passenden“ Rezeptor RANK von monozytären Osteoklasten-Vorläuferzellen, was deren Differenzierung zu Osteoklasten (Zellen, die Knochensubstanz wieder abbauen) veranlasst. Das RANK/RANKL-System ist ein biochemischer Regelkreislauf, der bewirkt, dass der Knochenabbau mit dem Knochenaufbau in einem gesunden Gleichgewicht bleibt, was eine Voraussetzung für die dynamische Architektur des Knochensystems ist. Dieses System kann bei verschiedenen Krankheiten gestört werden und ist daher für die Medizin von praktischem Interesse. Der monoklonale Antikörper Denosumab ist ein Antikörper gegen RANKL und kann bei Krankheiten, die mit überaktiven Osteoklasten einhergehen (z. B. Osteoporose oder Rheumatoide Arthritis), eingesetzt werden.

  1. Homologe bei OMA
  2. Keck AV, Pecherstorfer M: Knochenstoffwechsel bei malignen Erkrankungen. Journal für Mineralstoffwechsel (2003) 10:6-11. online (PDF; 1,9 MB), abgerufen am 1. Mai 2007.

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