Renin

Renin
Renin
Bändermodell des Renin-Dimers nach PDB 2REN

Vorhandene Strukturdaten: siehe UniProt P00797

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 340 Aminosäuren
Kofaktor ATP6AP2
Präkursor Prorenin, 383 AS
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Namen REN HNFJ2
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.23.15Endopeptidase
MEROPS A01.007
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat Leucin-Bindung im Angiotensinogen
Produkte Angiotensin I
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Wirbeltiere[1]
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 5972 19701
Ensembl ENSG00000143839 ENSMUSG00000070645
UniProt P00797 P06281
Refseq (mRNA) NM_000537 NM_031192
Refseq (Protein) NP_000528 NP_112469
Genlocus Chr 1: 204.15 – 204.17 Mb Chr 1: 133.35 – 133.36 Mb
PubMed-Suche 5972 19701

Renin (von lateinisch ren ‚Niere‘) ist ein hormonähnliches Enzym (Endopeptidase), das in den Nieren der Wirbeltiere in den Zellen des juxtaglomerulären Apparates (JGA) gebildet wird. Im JGA berühren die Epithelzellen des distalen Tubulus die afferente Arteriole (s. a. Aufbau des Nephrons). Die Reninausschüttung erfolgt entweder bei niedrigem Blutdruck in der afferenten Arteriole oder bei niedriger Natriumkonzentration im distalen Tubulus. Darüber hinaus können Katecholamine via β-Adrenozeptoren zu einer erhöhten Renin-Freisetzung führen. Alle drei Schlüsselreize für die Reninsekretion zeigen einen Blutdruckabfall an. Der JGA ist einer der wichtigsten Sensoren für Blutdruckabfall, Renin stimuliert ein sehr effizientes System zur Blutdrucksteigerung: das Renin-Angiotensin-Aldosteron-System (RAAS).

Es wurde 1898 von Robert Tigerstedt entdeckt.

  1. Eintrag bei OMA

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