Thrombin | ||
---|---|---|
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 70 Kilodalton / 622 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Heterodimer | |
Kofaktor | Ca2+ | |
Präkursor | Prothrombin; 579 AS | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | F2 ; PT | |
Externe IDs | ||
Arzneistoffangaben | ||
ATC-Code | B02BC06 B02BD30 | |
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.4.21.5, Serinprotease | |
MEROPS | S01.217 | |
Reaktionsart | Hydrolyse | |
Substrat | Fibrinogen | |
Produkte | Fibrinopeptid A + Fibrinopeptid B + Fibrinvorstufe | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Thrombin | |
Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 2147 | 14061 |
Ensembl | ENSG00000180210 | ENSMUSG00000027249 |
UniProt | P00734 | P19221 |
Refseq (mRNA) | NM_000506 | NM_010168 |
Refseq (Protein) | NP_000497 | NP_034298 |
Genlocus | Chr 11: 46.72 – 46.74 Mb | Chr 2: 91.63 – 91.64 Mb |
PubMed-Suche | 2147 | 14061
|
Thrombin (Faktor IIa) ist das wichtigste Enzym der Blutgerinnung bei Wirbeltieren und einer der Blutgerinnungsfaktoren. Thrombin gehört zu den Serinproteasen und spaltet Fibrinogen zu Fibrin und den Fibrinopeptiden. Außerdem aktiviert es die Blutgerinnungsfaktoren V, VIII, XIII und, zusammen mit Thrombomodulin, das Protein C. Es hat Funktionen beim Entzündungsgeschehen und bei der Wundheilung. Der Precursor Prothrombin wird in der Leber gebildet und findet sich kontinuierlich im Blutplasma. Defekte im F2-Gen sind die Ursache für Dysprothrombinämie und können die Anfälligkeit für Schlaganfall erhöhen.[1]