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Zinkfingerprotein

Darstellung eines Zinkfingerproteins, das aus einer α-Helix und einer antiparallelen β-Faltblatt-Struktur besteht. Das grün dargestellte Zinkion wird von je zwei Histidin- und Cystein-Resten koordinativ gebunden.
Der Transkriptionsfaktor Zif268 (blau) enthält drei komplexierte Zinkfinger und bindet in dieser Darstellung an die DNA (orange). Die koordinierenden Aminosäurereste um die Zinkionen (grün) herum sind hervorgehoben.

Zinkfingerproteine sind eine Klasse von nucleinsäurebindenden Proteinen, die eine bestimmte Proteindomäne besitzen: die Zinkfingerdomäne, bei der ein Zinkion (Zn2+) koordinativ gebunden ist. Die Polypeptidkette nimmt durch den Einbau des Zinkatoms eine schleifenförmige Struktur – den sogenannten Zinkfinger – ein, welche spezifisch mit der DNA oder auch RNA interagieren kann.[1] Entdeckt wurden sie von Aaron Klug im Transkriptionsfaktor IIIA aus der Krallenfroschart Xenopus laevis.

  1. ↑ G. Thiel, M. Lietz: Regulator neuronaler Gene: Zinkfingerprotein REST. In: Biologie in unserer Zeit. Band 34, 2004, S. 96–101. doi:10.1002/biuz.200410244
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