Barril beta

Barril beta de la porina específica para sucrosa de la bacteria Salmonella typhimurium, vista de lado. Las porinas son proteínas transmembrana con centros huecos a través de los cuales pueden difundir moléculas pequeñas.
La proteína de unión a retinol humana es una lipocalina con un barril formado por ocho láminas beta de unión a retinol (vitamina A).

Un barril beta es una estructura de proteínas formada por una serie de láminas beta que se tuercen y enrollan para formar una estructura cerrada en donde la primera cadena de láminas beta se une a la última a través de enlaces por puente de hidrógeno. Estas láminas beta generalmente forman arreglos antiparalelos. Las estructuras de barril se encuentran comúnmente en porinas y otras proteínas que se atraviesan membranas celulares y proteínas que se unen a ligandos hidrofóbicos en el centro del barril, como en las lipocalinas. Las estructuras de barril tipo porinas son hasta el 2-3% de los genes de una bacteria Gram negativas.[1]​ En muchos casos, la alternancia de cadenas contienen residuos aminoacídicos polares e hidrofóbicos, de modo que los residuos hidrofóbicos están orientados hacia el interior del barril para formar un núcleo hidrofóbico y los residuos polares están orientados hacia el exterior del barril sobre la superficie expuesta a solvente. Las porinas y otras proteínas de membrana que contienen barriles beta pueden revertir este patrón, con residuos hidrófobos orientados hacia el exterior, donde están en contacto con lípidos, y los residuos hidrófilos orientados hacia el interior del poro. Todos los barriles-beta se pueden clasificar en función de dos parámetros: el número de cadenas en la lámina beta, n, y el "número de cizalla", S, una medida de la forma escalonada de los capítulos de la lámina beta.[2]​ Estos dos parámetros (n y S) se relacionan con el ángulo de inclinación de las cadenas de láminas beta en relación con el eje del barril.[2][3]

  1. Wimley WC. (2003). "The versatile beta-barrel membrane protein". Curr Opin Struct Biol 13(4): 404–11. PMID 12948769.
  2. a b Murzin A, Lesk A, Chothia C (1994). «Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis». J Mol Biol 236 (5): 1369-1400. PMID 8126726. doi:10.1016/0022-2836(94)90064-7. 
  3. Liu WM. (1998). "Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics". J Mol Biol 275(4): 541-5. PMID 9466929.

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