Transcriptasa inversa

Transcriptasa inversa

Imagen de la estructura cristalográfica de la transcriptasa inversa del VIH.[1]
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La transcriptasa inversa (también, transcriptasa reversa, retrotranscriptasa) es una enzima de tipo ADN polimerasa que tiene como función sintetizar ADN de doble cadena utilizando como molde ARN monocatenario, es decir, catalizar la retrotranscripción o transcripción inversa. Se encuentra presente en los retrovirus. Su nombre obedece a que el proceso normal de la transcripción, la que se puede llamar «directa», codifica el ARN a partir de la secuencia inicial de ADN, y no al revés.[cita requerida]

Una forma sencilla de síntesis de ADN de doble cadena a partir de transcriptasa inversa, también llamada ADN/ARN-polimerasa dirigida, sería partir de un cebador cola de poli-T que establecería bases complementarias con la cola de poli-A del ARN transcrito de la hebra que se va a sintetizar, lo que forma un híbrido ARN/ADN. Dicho híbrido podría separarse mediante ribonucleasas, y después, con la acción de una ADN-polimerasa y un nuevo cebador, ser completada la hebra de ADN de doble cadena.[cita requerida]

En la biología molecular y la bioquímica, la transcriptasa inversa, también conocida como ADN polimerasa dependiente de ARN, es una enzima ADN polimerasa que transcribe, desde una sola cadena de ARN, una sola cadena de ADN. También ayuda en la formación de una doble hélice de ADN una vez que el ARN ha experimentado una transcripción inversa en una sola cadena de ADNc. La transcripción inversa implica la síntesis de ADN a partir del ARN.

La transcriptasa inversa fue descubierta por Howard Temin en la Universidad de Wisconsin-Madison, y de forma independiente por David Baltimore en 1970, en el MIT. Los dos compartieron el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1975 con Renato Dulbecco por su descubrimiento. Transcriptasas inversas bien estudiadas incluyen:

  1. PDB 3KLF
    Tu X, Das K, Han Q, Bauman JD, Clark AD Jr, Hou X, Frenkel YV, Gaffney BL, Jones RA, Boyer PL, Hughes SH, Sarafianos SG, Arnold E (septiembre de 2010). «Structural basis of HIV-1 resistance to AZT by excision.». Nat. Struct. Mol. Biol. 17 (10): 1202-9. PMC 2987654. PMID 20852643. doi:10.1038/nsmb.1908. 

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