Prioni

Prionit (akronyymi sanoista proteinaceous infectious particle, proteiinin kaltainen tarttuvia tauteja aiheuttava hiukkanen) ovat tulehdusta aiheuttavia, itseään jäljentäviä proteiinirakenteita. Ne ovat rakenteeltaan muuttuneita proteiineja, jotka eivät pilkkoudu proteiineja hajottavilla entsyymeillä kuten normaalisti. Niiden tarkkaa toimintaa ja itsensäkopioinnin mekanismia ei vielä tunneta. Yleisesti kuitenkin hyväksytään, että ne aiheuttavat joukon aikaisemmin tiedettyjä, mutta vähän ymmärrettyjä sairauksia. Prionien tuottamia sairauksia kutsutaan TSE-sairauksiksi (transmissible spongiform encephalopathy, tarttuva sienimäinen aivosairaus). Näitä on lampaan scrapie, joillakin Papua-Uuden-Guinean fore-ihmissyöjäheimon jäsenillä oleva kuru, fataali familiaalinen insomnia (FFI) sekä hullun lehmän tauti, joka ihmisellä aiheuttaa Creutzfeldt–Jakobin taudin (CJD). Kaikki tuhoavat aivokudosta, ovat tappavia, eikä niille ole hoitoa.

Hoidon löytymistä vaikeuttaa se, että immuunijärjestelmä ei tunnista prionia vieraaksi eliöksi. Prioniproteiinin esiaste, PrP^C-proteiini on osa taudille alttiiden nisäkkäiden genomia. PrP^C:n normaalia tehtävää elimistössä ei tunneta.

Prionin olemassaoloa esitti ensin vuonna 1982 Stanley B. Prusiner Kalifornian yliopiston San Franciscon yksiköstä. Hän sai vuonna 1997 lääketieteen Nobel-palkinnon löydöstään.