Proteiinin rakenne

Proteiinien rakennehierarkia. Primäärinen (ylin), sekundäärinen, tertiäärinen ja kvaternäärinen (alin) rakenne. Alin rakenne on proteiini nimeltä proliferoivan solun tuma-antigeeni.

Proteiinien rakenne on kolmiulotteinen. Aminohapot, joista proteiinit vähintään koostuvat, ovat niissä yhdistyneet peptidisidoksin pitkiksi polymeeriketjuiksi eli polypeptideiksi. Ketjut järjestäytyvät kullekin proteiinille ominaiseen kolmiulotteiseen muotoon.[1] Järjestymistä sanotaan laskostumiseksi ja lopullista muotoa proteiinin natiiviksi rakenteeksi. Laskostuminen eliöissä tapahtuu itsenäisesti, mutta sitä voivat joskus avustaa eri chaperoniini-proteiinit, joiden päätehtävä on estää proteiineiksi vielä kehittymättömien peptidiketjujen sakkautumista yhteen eli aggregraatiota.[2] Natiivin rakenteen hajoamisessa proteiini menettää toimintonsa. Tätä sanotaan denaturaatioksi, joka tapahtuu vaikkapa korkeissa lämpötiloissa tai hyvin happamissa tai emäksissä oloissa.[3]

Kaikkia proteiinirakenteita voidaan käsitellä 4:llä käsitteellisellä tasolla. Alin taso eli primäärirakenne on pepidiketjun aminohappojen järjestys ja muiden kovalenttisidosten sijainti peptidiketjussa.[4][5] Sekundäärirakenne on peptidiketjun lyhyiden pätkien järjestyminen kolmiulotteisiin muotoihin, kuten α-kierteiksi ja β-levyiksi.[6][7] Tertiäärirakenne koko proteiinin kolmiulotteinen rakenne, joka koostuu polypeptidiketjusta ja muista siihen kovalenttisesti liittyneistä molekyyleistä – se on pienien proteiinien ylin rakennetaso.[8][7] Jotkin yksittäisistä peptidiketjuista koostuvat proteiinit voivat liittyä toisiinsa tuottaen useiden peptidiketjujen proteiiniryhmiä – kahdesta tai useasta peptidiketjusta koostuvalla proteiinilla on kvaternäärirakenne.[9][10]

Kolmiulotteisen muotonsa perusteella proteiineja voidaan luokitella lisäksi karkeasti globulaarisiin eli pallomaisiin ja kuitumaisiin proteiineihin, joista esimerkkejä ovat vastaavasti hemoglobiinit ja kollageenit.[11] Tarkempia rakenneluokittelussa käytettyjä käsitteitä ovat useista sekundäärirakenteista koostuvat motiivit ja domeenit.[12]

Tietyt proteiinit muovautuvat eri tavoin translaation jälkeen eli post-translationaalisesti. Translaatiossa syntyneet peptidiketjut alkavat aitotumaisilla metioniinilla (syy tähän on geneettinen koodi) ja monilla bakteereilla N-formyylimetioniinilla, jotka usein poistuvat translaation jälkeen. Aminohappojen välille voi myös muodostua vaikkapa disulfidisidoksia; aminohapot voivat fosforyloitua (esim. kaseiinit), karboksyloitua (esim. protrombiini) tai muuntua muulla tavoin; niihin voi liittyä prosteettisia ryhmiä, kuten biotiini (esim. asetyyli-CoA-karboksylaasi) tai hemi (esim. hemoglobiinit); niihin voi liittyä isoprenyyleitä, hiilihydraatteja tai muita molekyylejä.[13] Näiden perusteella proteiinirakenteita voidaan luokitella esimerkiksi sokereita sitoviin glykoproteiineihin; lipidejä sitoviin lipoproteiineihin ja nukleiinihappoja sitoviin nukleoproteiineihin.[11]

Röntgenkristallografia on tyypillinen proteiinirakenteen selvittämiseen käytetty menetelmä. Muita vähemmän käytettyjä menetelmiä ovat muun muassa NMR-spektroskopia ja kryoelektronimikroskopia.[14]

Peptidit ovat lyhyitä proteiineja.

  1. Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti; viitettä :0 ei löytynyt
  2. Kuriyan, s. 191–192
  3. Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti; viitettä :5 ei löytynyt
  4. Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti; viitettä :10 ei löytynyt
  5. Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti; viitettä :11 ei löytynyt
  6. Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti; viitettä :12 ei löytynyt
  7. a b Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti; viitettä :6 ei löytynyt
  8. IUPAC - tertiary structure (T06282) goldbook.iupac.org. Viitattu 14.10.2019.
  9. Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti; viitettä :7 ei löytynyt
  10. IUPAC - quaternary structure (Q05004) goldbook.iupac.org. Viitattu 14.10.2019.
  11. a b Jain, s. 205–209
  12. Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti; viitettä :4 ei löytynyt
  13. Jain, s. 749–752
  14. SC Shoemaker, N Ando: X-rays in the cryo-EM era: structural biology’s dynamic future. Biochemistry, 2018, 57. vsk, nro 3, s. 277–285. PubMed:29227642 doi:10.1021/acs.biochem.7b01031 ISSN 0006-2960 Artikkelin verkkoversio.

From Wikipedia, the free encyclopedia · View on Wikipedia

Developed by razib.in