Back بنية البروتين Arabic Estructura de les proteínes AST Struktura proteina BS Proteinstruktur German Protein structure English Proteina strukturo Esperanto Estructura de las proteínas Spanish ساختار پروتئین Persian Structure des protéines French Estrutura das proteínas Galician

Proteiinin rakenne

Proteiinien rakennehierarkia. Primäärinen (ylin), sekundäärinen, tertiäärinen ja kvaternäärinen (alin) rakenne. Alin rakenne on proteiini nimeltä proliferoivan solun tuma-antigeeni.

Proteiinien rakenne on kolmiulotteinen. Aminohapot, joista proteiinit vähintään koostuvat, ovat niissä yhdistyneet peptidisidoksin pitkiksi polymeeriketjuiksi eli polypeptideiksi. Ketjut järjestäytyvät kullekin proteiinille ominaiseen kolmiulotteiseen muotoon.[1] Järjestymistä sanotaan laskostumiseksi ja lopullista muotoa proteiinin natiiviksi rakenteeksi. Laskostuminen eliöissä tapahtuu itsenäisesti, mutta sitä voivat joskus avustaa eri chaperoniini-proteiinit, joiden päätehtävä on estää proteiineiksi vielä kehittymättömien peptidiketjujen sakkautumista yhteen eli aggregraatiota.[2] Natiivin rakenteen hajoamisessa proteiini menettää toimintonsa. Tätä sanotaan denaturaatioksi, joka tapahtuu vaikkapa korkeissa lämpötiloissa tai hyvin happamissa tai emäksissä oloissa.[3]

Kaikkia proteiinirakenteita voidaan käsitellä 4:llä käsitteellisellä tasolla. Alin taso eli primäärirakenne on pepidiketjun aminohappojen järjestys ja muiden kovalenttisidosten sijainti peptidiketjussa.[4][5] Sekundäärirakenne on peptidiketjun lyhyiden pätkien järjestyminen kolmiulotteisiin muotoihin, kuten α-kierteiksi ja β-levyiksi.[6][7] Tertiäärirakenne koko proteiinin kolmiulotteinen rakenne, joka koostuu polypeptidiketjusta ja muista siihen kovalenttisesti liittyneistä molekyyleistä – se on pienien proteiinien ylin rakennetaso.[8][7] Jotkin yksittäisistä peptidiketjuista koostuvat proteiinit voivat liittyä toisiinsa tuottaen useiden peptidiketjujen proteiiniryhmiä – kahdesta tai useasta peptidiketjusta koostuvalla proteiinilla on kvaternäärirakenne.[9][10]

Kolmiulotteisen muotonsa perusteella proteiineja voidaan luokitella lisäksi karkeasti globulaarisiin eli pallomaisiin ja kuitumaisiin proteiineihin, joista esimerkkejä ovat vastaavasti hemoglobiinit ja kollageenit.[11] Tarkempia rakenneluokittelussa käytettyjä käsitteitä ovat useista sekundäärirakenteista koostuvat motiivit ja domeenit.[12]

Tietyt proteiinit muovautuvat eri tavoin translaation jälkeen eli post-translationaalisesti. Translaatiossa syntyneet peptidiketjut alkavat aitotumaisilla metioniinilla (syy tähän on geneettinen koodi) ja monilla bakteereilla N-formyylimetioniinilla, jotka usein poistuvat translaation jälkeen. Aminohappojen välille voi myös muodostua vaikkapa disulfidisidoksia; aminohapot voivat fosforyloitua (esim. kaseiinit), karboksyloitua (esim. protrombiini) tai muuntua muulla tavoin; niihin voi liittyä prosteettisia ryhmiä, kuten biotiini (esim. asetyyli-CoA-karboksylaasi) tai hemi (esim. hemoglobiinit); niihin voi liittyä isoprenyyleitä, hiilihydraatteja tai muita molekyylejä.[13] Näiden perusteella proteiinirakenteita voidaan luokitella esimerkiksi sokereita sitoviin glykoproteiineihin; lipidejä sitoviin lipoproteiineihin ja nukleiinihappoja sitoviin nukleoproteiineihin.[11]

Röntgenkristallografia on tyypillinen proteiinirakenteen selvittämiseen käytetty menetelmä. Muita vähemmän käytettyjä menetelmiä ovat muun muassa NMR-spektroskopia ja kryoelektronimikroskopia.[14]

Peptidit ovat lyhyitä proteiineja.

  1. ↑ Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti;viitettä :0 ei löytynyt
  2. ↑ Kuriyan, s. 191–192
  3. ↑ Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti;viitettä :5 ei löytynyt
  4. ↑ Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti;viitettä :10 ei löytynyt
  5. ↑ Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti;viitettä :11 ei löytynyt
  6. ↑ Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti;viitettä :12 ei löytynyt
  7. ↑ a b Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti;viitettä :6 ei löytynyt
  8. ↑ IUPAC - tertiary structure (T06282) goldbook.iupac.org. Viitattu 14.10.2019.
  9. ↑ Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti;viitettä :7 ei löytynyt
  10. ↑ IUPAC - quaternary structure (Q05004) goldbook.iupac.org. Viitattu 14.10.2019.
  11. ↑ a b Jain, s. 205–209
  12. ↑ Viittausvirhe: Virheellinen <ref>-elementti;viitettä :4 ei löytynyt
  13. ↑ Jain, s. 749–752
  14. ↑ SC Shoemaker, N Ando: X-rays in the cryo-EM era: structural biology’s dynamic future. Biochemistry, 2018, 57. vsk, nro 3, s. 277–285. PubMed:29227642. doi:10.1021/acs.biochem.7b01031. ISSN 0006-2960. Artikkelin verkkoversio.
From Wikipedia, the free encyclopedia · View on Wikipedia

Developed by Tubidy