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Catalase

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Catalase
Image illustrative de l’article Catalase
Structure d'une catalase d'érythrocyte humain (PDB 1DGB)
Caractéristiques générales
Symbole CAT
N° EC 1.11.1.6
Homo sapiens
Locus 11p13
Masse moléculaire 59 756 Da[1]
Nombre de résidus 527 acides aminés[1]
HUGO 1516
OMIM 115500
UniProt P04040
RefSeq (ARNm) NM_001752.3
RefSeq (protéine) NP_001743.1
Ensembl ENSG00000121691
PDB 1DGB, 1DGF, 1DGG, 1DGH, 1F4J, 1QQW

GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Une catalase (du grec kataluein, « dissoudre ») est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène :

2 H2O2 → O2 + 2 H2O

Ces enzymes sont formées de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 résidus d'acides aminés[2], comportant chacune une molécule d'hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de l'enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer de l'hème réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupe Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes[3] :

H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E ;
H2O2 + O=Fe(IV)-E → H2O + O2 + Fe(III)-E.

Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues[4]. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à-dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme. Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T.

On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux.

  1. ↑ a et b Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. ↑ « UniProt », sur www.uniprot.org (consulté le )
  3. ↑ (en) Mercedes Alfonso-Prieto, Xevi Biarnés, Pietro Vidossich et Carme Rovira, « The Molecular Mechanism of the Catalase Reaction », Journal of the American Chemical Society, vol. 131, no 33,‎ , p. 11751–11761 (ISSN 0002-7863 et 1520-5126, DOI 10.1021/ja9018572, lire en ligne, consulté le )
  4. ↑ « PDB101: Molecule of the Month: Catalase », sur RCSB: PDB-101 (consulté le )
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