Le gluten est un mélange polymorphe insoluble dans l’eau composé de protéines de réserve principalement catégorisées en tant que prolamines et glutélines. Le terme dérive du latin classique gluten signifiant « colle, glu, gomme »[1], il était initialement appelé glutine. Il désigne aussi le réseau glutineux formé par la réticulation des macromolécules protéiques.
Aujourd'hui, l'utilisation du gluten comme adjuvant des produits alimentaires industriels s'est généralisée.
Le gluten est principalement constitué de deux types de protéines insolubles dans l'eau : les prolamines et les glutélines[2]. Ces protéines permettent de stocker des oligo-éléments et des acides aminés nécessaires au développement de la jeune pousse lors de la germination de la graine.
Les prolamines du blé, de l'orge, du seigle et de l'avoine sont respectivement appelées gliadine, hordéine, sécaline et avénine. La glutéline du blé est appelée gluténine.
Le gluten proprement dit n'est pas présent dans les céréales, il se forme lors de la fabrication de la pâte, quand on mélange avec de l'eau la farine obtenue après mouture des graines. Les glutens, plus particulièrement le gluten de blé tendre, sont appréciés pour leurs propriétés viscoélastiques, qui confèrent à la pâte son élasticité, l'aident à lever puis conserver sa forme, laissant au produit final une texture moelleuse[3],[4]. Ce réseau viscoélastique de structure tridimensionnelle formé irréversiblement est le véritable gluten.
Par métonymie, on nomme aussi gluten les protéines qui le composent.
Ces propriétés font qu'en 2012, le gluten était présent dans 41 % des produits alimentaires étudiés dans les rayons français, selon une enquête de l’Observatoire de la qualité de l’alimentation[5]. Les soupes en sachet permettent de se faire facilement une idée de cette omniprésence : il est difficile d'en trouver plus d'une ou deux sans gluten dans la plupart des rayons des hypermarchés (voir le chapitre Utilisation).
Il se trouve dans toutes les céréales vraies (de la famille des poacées ou graminées comme le blé[6]). Les céréales à forte teneur en gluten sont l'épeautre (10 à 12 g/100 g de farine type 630), le blé tendre (8 à 14 g/100 g de farine de type 405), le blé khorasan (Kamut), l'amidonnier et le blé dur (12 à 14 g). L'engrain, ou petit épeautre (7 à 8 g) contient un peu moins de gluten. Le seigle (3,2 g/100 g de farine de type 815), l'avoine (5,6 g/100 g de farine de grains entiers), l'orge (5,6 g/100 g de grains entiers décortiqués) en contiennent beaucoup moins. Une étude récente portant sur un panel d'essais concernant le blé tendre, le blé dur, l'amidonnier, l'épeautre et l'engrain en conditions ordinaires de culture confirme une grande partie de ces données avec toutefois des écarts resserrés entre espèces et souligne la forte variabilité de ces résultats pour le blé tendre (faibles dans ces essais) selon la variété et les conditions de culture[7]. Les objectifs de sélection du blé tendre divergent en effet selon qu'il s'agit de blé boulanger ou biscuitier[8],[9]. Des études sont en cours en France concernant ces valeurs en conditions d'agriculture biologique et avec des variétés anciennes[10].
Les céréales telles que l'avoine, le teff, le mil, le maïs, le sorgho et le riz contiennent un gluten aux propriétés différentes, et les pseudo-céréales telles que le quinoa, l'amarante (des amaranthacées) et le sarrasin (une polygonacée) n'en contiennent pas.
Dans une petite partie de la population humaine, le gluten peut déclencher des réactions auto-immunes indésirables, responsables d'un large éventail de troubles, notamment d'un trouble spécifique de la digestion nommé maladie cœliaque. La prévalence de la maladie a été estimée à environ 0,5 % - 1 % dans différentes régions du monde[11] (environ 0,7 % de la population aux États-Unis[12]). La recherche d'anticorps anti-transglutaminases de type Ig A, suivie d'une fibroscopie avec biopsie de la muqueuse duodénale permet de détecter cette maladie[13].
L’allergie au blé (dont l'« asthme du boulanger ») a connu une croissance importante avec l'introduction de nouvelles variétés de blé vers 1950-1960, période à laquelle ont été introduits des gènes de nanisme pour raccourcir la paille de blé et éviter ainsi que la plante ne se couche sur le sol. Elle est détectée par une recherche des immunoglobulines E (prévalence de l’ordre de 0,1 à 0,6 % en Europe)[14].
Les autres troubles sont l'ataxie au gluten[15] et la dermatite herpétiforme.
L'existence de la sensibilité non-cœliaque au gluten (ou NCGS pour non-cœliac gluten sensibility) reste en revanche controversée mais lors d'enquêtes basées sur l'auto-évaluation entre 0,5 % et 13 % de la population générale s'estimaient elles-mêmes intolérantes au gluten[16],[17]. Cette autoévaluation peut être faite facilement par l'adoption d'un régime sans gluten strict pendant 2 semaines puis le retour au régime antérieur. Une amélioration dans les premiers jours permet d'établir un fait qui doit être signalé au médecin de famille.
La toxicité liée aux glutens de l'avoine, de l'engrain (petit épeautre) et du maïs est discutée tandis que les variétés locales, les méthodes de panification, les levains utilisés semblent pouvoir diminuer les symptômes chez certains patients[14].
Le traitement de ces pathologies est le régime strict sans gluten[18].
À partir des années 2000, un mouvement alimentaire venu des États-Unis a mis en cause l'innocuité de ces protéines en général et a permis l'émergence d'un marché de produits alimentaires « sans gluten » ou « gluten free », dont la pertinence n'est pas établie chez les patients non-cœliaques[19]. Ce mouvement est dénoncé comme effet de mode par certaines sources : certaines études ont démontré que le gluten n'a aucun effet délétère sur un organisme exempt de pathologie liée au gluten[20].
Du côté des personnes pensant souffrir de ces problèmes (intolérance, sensibilité), on avance d'autres études qui montrent une influence sur le microbiote[21] (augmentation de bactéries intestinales au détriment d'autres souches dont les Bifidobacterium, diminution de la digestion de sucres, augmentation de la sécrétion du peptide yy , augmentation de la présence d'acides aminés et de kynurénine), d'autres encore sur la porosité de la paroi intestinale qui est augmentée[22] (hyperporosité, laissant ainsi passer des molécules indésirables[23]). Ces molécules seraient responsable de pathologies à bas bruit non détectées car mêlées à d'autres facteurs environnementaux. (voir le chapitre Pathologies liées au gluten)
Ce mouvement représente un marché de niche très lucratif pour l'industrie agroalimentaire[24],[25] permettant de pratiquer des prix de vente deux à cinq fois plus élevés[26].
« The distinctive feature that makes wheat unique is, precisely, the visco-elasticity of gluten. When the grain is milled and mixed with water, storage proteins form a dough, capable of retaining gas bubbles. These properties make wheat suitable for the preparation of a great diversity of food products. »
« Similar proteins to the gliadin found in wheat exist as secalin in rye, hordein in barley, and avenins in oats and are collectively referred to as “gluten.” The gluten found in all of these grains has been identified as the component capable of triggering the immune-mediated disorder, coeliac disease. »
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incorrecte : aucun texte n’a été fourni pour les références nommées :11