Myoglobine

Myoglobine
Myoglobine de grand cachalot avec hème en rouge (PDB 1MBO)
Caractéristiques générales
Symbole	MB
Homo sapiens
Locus	22q12.3
Masse moléculaire	17 184 Da[1]
Nombre de résidus	154 acides aminés[1]
Entrez	4151
HUGO	6915
OMIM	160000
UniProt	P02144
RefSeq (ARNm)	NM_005368.2, NM_203377.1, NM_203378.1, XM_005261605.2
RefSeq (protéine)	NP_005359.1, NP_976311.1, NP_976312.1, XP_005261662.1
Ensembl	ENSG00000198125
PDB	3RGK
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

La myoglobine, couramment symbolisée par Mb, est une métalloprotéine contenant du fer présente dans les muscles des vertébrés, et particulièrement des mammifères. Elle est apparentée structurellement à l'hémoglobine, mais a pour fonction de stocker le dioxygène O₂ plutôt que de le transporter. Comme l'hémoglobine, elle utilise l'hème comme groupe prosthétique, et est donc une hémoprotéine ; contrairement à l'hémoglobine, en revanche, la myoglobine est une protéine monomérique, c'est-à-dire qu'elle n'est formée que d'une seule sous-unité globine. Elle ne possède donc qu'un seul site de liaison au dioxygène par molécule, et ne présente pas d'effet coopératif par allostérie.

La myoglobine est le principal pigment de liaison à l'oxygène dans le muscle^[2]. Une concentration plus élevée en myoglobine dans les myocytes permet aux vertébrés de retenir leur respiration plus longtemps : les muscles des mammifères marins comme les baleines et les pinnipèdes sont ainsi particulièrement riches en myoglobine, ceux des cétacés pouvant ainsi contenir jusqu'à près de 6 g de myoglobine pour 100 g de muscle^[3], c'est-à-dire dix fois plus que chez l'homme. D'une manière générale, la myoglobine est présente dans le myocarde et les muscles striés squelettiques, mais la plupart des sources considèrent que les muscles lisses en sont dépourvus. Chez l'homme, sa présence dans le sang est anormale et résulte d'une lésion musculaire accompagnée de destruction des myocytes, ou rhabdomyolyse ; elle peut d'ailleurs être significative dans certains cas pour aider au diagnostic.

La myoglobine présente une affinité pour l'oxygène très supérieure à celle de l'hémoglobine : mesurée par la p50, c'est-à-dire la pression partielle d'oxygène à laquelle la moitié des sites de liaison à l'oxygène sont occupés, celle de la myoglobine vaut typiquement 130 Pa, contre environ 3,5 kPa pour l'hémoglobine. La myoglobine peut ainsi emmagasiner l'oxygène apporté par l'hémoglobine de la circulation sanguine. De même que l'hémoglobine peut prendre les formes oxyhémoglobine HbO₂, carboxyhémoglobine HbCO et méthémoglobine mét-Hb, la myoglobine peut prendre les formes oxymyoglobine MbO₂, carboxymyoglobine MbCO et métmyoglobine mét-Mb.

La myoglobine est apparentée aux cytoglobines, qui sont des globines ubiquitaires dans le cytoplasme des cellules^[4], où elles assurent le stockage de l'oxygène. La myoglobine est la première protéine dont la structure tridimensionnelle a été élucidée par cristallographie aux rayons X ; ce résultat a été publié en 1958 par John Kendrew et al.^[5], qui partagea en 1962 le prix Nobel de chimie avec Max Perutz^[6]. Chez l'homme, la myoglobine est une protéine de 154 résidus d'acides aminés et 17,2 kDa, codée par le gène MB, situé sur le chromosome 22^[7]. Bien que la myoglobine soit l'une des protéines les plus étudiées en biologie, sa fonction physiologique n'est toujours pas pleinement comprise : ainsi, la myoglobine n'est pas indispensable à la vie des mammifères, comme l'illustrent les souris dépourvues de myoglobine, qui sont viables bien qu'elles présentent une réduction de 30 % du volume de sang pompé par le cœur à chaque contraction ; elles compensent cette déficience par les réactions naturelles observées en cas d'hypoxie, notamment la vasodilatation^[8].