Oxyde nitrique synthase

Oxyde nitrique synthase neuronale
Caractéristiques générales
Symbole	NOS1
N° EC	1.14.13.39
Homo sapiens
Locus	12q24.22
Masse moléculaire	160 970 Da[1]
Nombre de résidus	1 434 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 4842 HUGO 7872 OMIM 163731 UniProt P29475 RefSeq (ARNm) NM_000620.4, NM_001204213.1, NM_001204214.1, NM_001204218.1, XM_011538398.1 RefSeq (protéine) NP_000611.1, NP_001191142.1, NP_001191143.1, NP_001191147.1, XP_011536700.1 Ensembl ENSG00000089250 PDB 4D1N, 4UCH, 4UH5, 4UH6, 4V3U, 5ADF, 5ADG, 5ADI GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Oxyde nitrique synthase inductible
Oxyde nitrique synthase inductible humaine (PDB 2NSI[2])
Caractéristiques générales
Symbole	NOS2
N° EC	1.14.13.39
Homo sapiens
Locus	17q11.2
Masse moléculaire	131 117 Da[1]
Nombre de résidus	1 153 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 4843 HUGO 7873 OMIM 163730 UniProt P35228 RefSeq (ARNm) NM_000625.4, XM_011524859.1 RefSeq (protéine) NP_000616.3, XP_011523161.1 Ensembl ENSG00000007171 PDB 1NSI, 2LL6, 2NSI, 3E7G, 3EJ8, 3HR4, 4CX7, 4NOS GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Oxyde nitrique synthase endothéliale
Caractéristiques générales
Symbole	NOS3
N° EC	1.14.13.39
Homo sapiens
Locus	7q36.1
Masse moléculaire	133 289 Da[1]
Nombre de résidus	1 203 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 4846 HUGO 7876 OMIM 163729 UniProt P29474 RefSeq (ARNm) NM_000603.4, NM_001160109.1, NM_001160110.1, NM_001160111.1 RefSeq (protéine) NP_000594.2, NP_001153581.1, NP_001153582.1, NP_001153583.1 Ensembl ENSG00000164867 PDB 1M9J, 1M9K, 1M9M, 1M9Q, 1M9R, 1NIW, 2LL7, 2MG5, 3EAH, 3NOS, 4D1O, 4D1P GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

L’oxyde nitrique synthase (NOS) est une oxydoréductase qui catalyse les réactions suivantes :

• 2 L-arginine + 2 NADPH + 2 H⁺ + 2 O₂  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  2 N^ω-hydroxy-L-arginine + 2 NADP⁺ + 2 H₂O ;
• 2 N^ω-hydroxy-L-arginine + NADPH + H⁺ + 2 O₂  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  2 L-citrulline + 2 NO + NADP⁺ + 2 H₂O.

La réaction globale peut donc s'écrire :

2 L-arginine + 3 NADPH + 3 H⁺ + 4 O₂  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  2 L-citrulline + 2 NO + 3 NADP⁺ + 4 H₂O.

Cette enzyme produit du monoxyde d'azote, ou oxyde nitrique, un radical libre de formule chimique ^•N=O présent dans la circulation sanguine. Elle est composée d’une chaîne polypeptidique unique qui possède plusieurs domaines s'enroulant autour de deux molécules d’hème. Cette chaîne polypeptidique possède deux domaines catalytiques ; un domaine N-terminal oxygénase et un domaine C-terminal réductase.

Le domaine oxygénase se lie à l’arginine, à l’hème et à un cofacteur, la tétrahydrobioptérine (H₄BPT).

Le domaine réductase possède un site de liaison pour les flavines (FAD, FMN) et pour le NADPH.

Ces deux domaines sont connectés par le domaine de la flavine, qui permet le transfert des électrons du NADPH au fer de l’hème. Le cofacteur H₄BPT permet la forme homodimérique de NOS, ce qui lui permet d’être active. Récemment, un ion de zinc a été repéré et interviendrait dans le maintien de la structure homodimérique de la protéine.

Domaine oxygénase de l'oxyde nitrique synthase

NOS endothéliale de bœuf (PDB 3N5P)

Domaine protéique

Pfam	PF02898
InterPro	IPR004030
SCOP	1nos
SUPERFAMILY	1nos