Streptokinase

Streptokinase

Trois domaines d'une streptokinase C humaine cristallisée (PDB 1BML[1])
Identification
No CAS 9002-01-1
No ECHA 100.029.667
No CE 232-647-1
No RTECS OB8880000
Code ATC B01AD01
B06AA55
DrugBank DB00086
Propriétés chimiques
Formule C2100H3278N566O669S4
Masse molaire[2] 47 286,148 ± 2,243 g/mol
C 53,34 %, H 6,99 %, N 16,77 %, O 22,64 %, S 0,27 %,

Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

La streptokinase (SK) est une protéine de 414 résidus d'acides aminés synthétisée par plusieurs espèces de streptocoques qui a la propriété de se lier au plasminogène humain. On l'utilise comme médicament thrombolytique efficace et bon marché dans certains cas d'infarctus du myocarde[3] (crises cardiaques) et d'embolie pulmonaire[4]. Elle fait partie d'une classe de médicaments appelée fibrinolytiques, et les complexes de streptokinases avec le plasminogène humain peuvent activer d'autres plasminogènes non liés par protéolyse pour donner de la plasmine.

La streptokinase est organisée en trois domaines, notés α (résidus 1 à 150), β (résidus 151 à 287) et γ (résidus 288 à 414), qui se lient chacun au plasminogène mais ne peuvent activer le plasminogène séparément[5].

  1. (en) Xiaoqiang Wang, Xinli Lin, Jeffrey A. Loy, Jordan Tang et Xuejun C. Zhang, « Crystal Structure of the Catalytic Domain of Human Plasmin Complexed with Streptokinase », Science, vol. 281, no 5383,‎ , p. 1662-1665 (PMID 9733510, DOI 10.1126/science.281.5383.1662, lire en ligne)
  2. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  3. (en) Nikhil Sikri et Amit Bardia, « A History of Streptokinase Use in Acute Myocardial Infarction », Texas Heart Institute Journal, vol. 34, no 3,‎ , p. 318-327 (PMID 17948083, PMCID 1995058, lire en ligne)
  4. (en) N. Meneveau, F. Schiele, A. Vuillemenot, B. Valette, G. Grollier, Y. Bernard et J.-P. Bassand, « Streptokinase vs alteplase in massive pulmonary embolism. A randomized trial assessing right heart haemodynamics and pulmonary vascular obstruction », European Heart Journal, vol. 18, no 7,‎ , p. 1141-1148 (PMID 9243149, DOI 10.1093/oxfordjournals.eurheartj.a015410, lire en ligne)
  5. (en) Lakshmi V. Mundada, Mary Prorok, Melanie E. DeFord, Mariana Figuera, Francis J. Castellino et William P. Fay, « Structure-Function Analysis of the Streptokinase Amino Terminus (Residues 1–59) », Journal of Biological Chemistry, vol. 278, no 27,‎ , p. 24421-24427 (PMID 12704199, DOI 10.1074/jbc.M301825200, lire en ligne)

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