Back Beta-barrel Danish Β-Fass German Beta barrel English Barril beta Spanish Beetatoru Estonian Tonneau bêta French Barel beta ID Barile β Italian Βバレル Japanese Бета-цилиндар Macedonian

Barril beta

Barril beta da porina específica para sacarosa da bacteria Salmonella typhimurium, vista de lado. As porinas son proteínas transmembrana con centros ocos a través dos cales poden difundir moléculas pequenas.
A proteína de unión ao retinol humana é unha lipocalina cun barril formado por oito láminas beta de unión ao retinol (vitamina A).

Un barril beta é unha estrutura típica dalgunhas proteínas formada por unha serie de láminas beta que se torcen e enrolan para formar unha estrutura pechada na cal a primeira cadea de láminas beta se une á última por medio de enlaces por ponte de hidróxeno. Estas láminas beta xeralmente dispóñense de forma antiparalela. As estruturas de barril encóntranse comunmente en porinas e outras proteínas que atravesan membranas celulares e proteínas que se unen a ligandos hidrofóbicos no centro do barril, como é o caso das lipocalinas. As estruturas de barril tipo porinas están codificadas por ata o 2-3% dos xenes dunha bacteria gramnegativa.[1] En moitos casos as cadeas conteñen unha alternancia de residuos aminoácidos polares e hidrofóbicos, de modo que os residuos hidrofóbicos están orientados cara ao interior do barril para formar un núcleo hidrofóbico e os residuos polares están orientados cara ao exterior do barril sobre a superficie exposta ao solvente. As porinas e outras proteínas de membrana que conteñen barrís beta poden reverter este patrón, presentando os residuos hidrófobos orientados cara ao exterior, onde están en contacto con lípidos, e os residuos hidrófilos orientados cara ao interior do poro. Todos os barrís beta poden clasificarse en función de dous parámetros: o número de cadeas na lámina beta, n, e o "número de cizalla", S, unha medida da forma alternada das cadeas das láminas beta.[2] Estes dous parámetros (n e S) relaciónanse co ángulo de inclinación das cadeas de láminas beta en relación co eixe do barril.[3][4]

  1. ↑ Wimley WC. (2003). "The versatile beta-barrel membrane protein". Curr Opin Struct Biol 13(4): 404–11. PMID 12948769.
  2. ↑ Murzin A, Lesk A, Chothia C (1994). "Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis". J Mol Biol 236 (5): 1369–81. PMID 8126726. doi:10.1016/0022-2836(94)90064-7. 
  3. ↑ Murzin A, Lesk A, Chothia C (1994). "Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. II. The observed structures". J Mol Biol 236 (5): 1382–400. PMID 8126727. doi:10.1016/0022-2836(94)90065-5. 
  4. ↑ Liu WM. (1998). "Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics". J Mol Biol 275(4): 541-5. PMID 9466929.
From Wikipedia, the free encyclopedia · View on Wikipedia

Developed by razib.in