As ferredoxinas (a miúdo abreviadas "fd") son proteínas ferro-sulfuradas que median na transferencia de electróns en diversas reaccións metabólicas, por exemplo na fase luminosa da fotosíntese. O termo ferredoxina (do latín ferrum + redox) foi acuñado por D.C. Wharton da Compañía DuPont e aplicado á "proteína férrica" que fora purificada en 1962 por Mortenson, Valentine, e Carnahan da bacteria anaeróbica Clostridium pasteurianum.[1][2]
Outra proteína redox, illada dos cloroplastos de espinacas por Tagawa e Arnon en 1962, foi denominada "ferredoxina cloroplástica".[3] A ferredoxina cloroplástica intervén nos transportes cíclicos e acíclicos de electróns da fase luminosa da fotosíntese implicados na fotofosforilación. Na fotofosforilación acíclica, a ferredoxina é o último aceptor de electróns e reduce ao encima ferredoxina-NADP+ redutase. Acepta os electróns liberados polas clorofilas excitadas pola luz e transfíreos ao encima ferredoxina-NADP+ redutase (con número EC 1.18.1.2).
As ferredoxinas son pequenas proteínas que conteñen átomos de ferro e xofre organizados como grupos ferro-sulfurados ou clústeres. Estes "capacitadores" biolóxicos poden aceptar ou ceder electróns, cambiando o estado de oxidación (+2 ou +3) dos seus átomos de ferro. Deste xeito, as ferredoxinas actúan como axentes de transferencias de electróns nas reaccións redox biolóxicas.
Outros sistemas de transporte de electróns bioinorgánicos son as rubredoxinas, citocromos, proteínas do cobre azuis (por exemplo plastocianina), e as proteínas de Rieske estruturalmente relacionadas.
As ferredoxinas poden clasificarse atendendo á natureza dos seus grupos ferro-sulfurados ou á semellanza da súa secuencia.