Hemo B

Hemo B
Outros nomes Ferro protoporfirina IX, protohemo IX
Identificadores
Número CAS	14875-96-8
PubChem	444098
ChemSpider	16739950
MeSH	Heme+b
Imaxes 3D Jmol	Image 1
SMILES OC(=O)CC/C6=C(\C)/C=3/N=C6/C=C2/C(/CCC(O)=O)=C(/C)\C1=C\C5=N\C(=C/c4n([Fe]N12)c(C=3)c(C=C)c4C)C(\C=C)=C5\C
InChI InChI=1S/C34H34N4O4.Fe/c1-7-21-17(3)25-13-26-19(5)23(9-11-33(39)40)31(37-26)16-32-24(10-12-34(41)42)20(6)28(38-32)15-30-22(8-2)18(4)27(36-30)14-29(21)35-25;/h7-8,13-16H,1-2,9-12H2,3-6H3,(H4,35,36,37,38,39,40,41,42);/q;+2/p-2/b25-13-,26-13-,27-14-,28-15-,29-14-,30-15-,31-16-,32-16-; Key: KABFMIBPWCXCRK-RGGAHWMASA-L InChI=1/C34H34N4O4.Fe/c1-7-21-17(3)25-13-26-19(5)23(9-11-33(39)40)31(37-26)16-32-24(10-12-34(41)42)20(6)28(38-32)15-30-22(8-2)18(4)27(36-30)14-29(21)35-25;/h7-8,13-16H,1-2,9-12H2,3-6H3,(H4,35,36,37,38,39,40,41,42);/q;+2/p-2/b25-13-,26-13-,27-14-,28-15-,29-14-,30-15-,31-16-,32-16-;/rC34H32FeN4O4/c1-7-21-17(3)25-13-29-20(6)24(10-12-34(42)43)32-16-28-23(9-11-33(40)41)18(4)26(37-28)14-31-22(8-2)19(5)30(15-27(21)36-25)38(31)35-39(29)32/h7-8,13-16H,1-2,9-12H2,3-6H3,(H,40,41)(H,42,43)/b25-13-,26-14-,27-15-,28-16-,29-13-,30-15-,31-14-,32-16- Key: KABFMIBPWCXCRK-SMDPYJEOBB
Propiedades
Fórmula molecular	C34H32O4N4Fe
Masa molecular	616,487
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.

O hemo B (tamén chamado protohemo IX) é un composto de tipo hemo unido a proteínas, formado por un átomo de ferro (II) unido a un anel porfirínico. É o grupo hemo máis abundante. Aparece, por exemplo, nas proteínas transportadoras de oxíxeno molecular hemoglobina e mioglobina, nas que o grupo hemo intervén no transporte do oxíxeno e tamén lle dá cor vermella escura a esas proteínas^[1] (e, por tanto, ao sangue e carne). A familia de encimas peroxidases tamén contén hemo B. Os encimas COX-1 e COX-2 (ciclooxixenases) teñen hemo B nun dos seus dous centros activos.

Xeralmente, o hemo B está unido á matriz proteica que o rodea (chamada apoproteína) por medio dun só enlace de coordinación entre o ferro hémico e unha cadea lateral de aminoácido.

Tanto a hemoglobina coma a mioglobina teñen un enlace de coordinación do ferro do hemo cunha histidina evolutivamente conservada, mentres que a óxido nítrico sintase e o citocromo P450 teñen un enlace de coordinación cunha cisteína evolutivamente conservada.

O átomo de ferro posúe seis enlaces de coordinación^[1]. Como o ferro nas proteínas que conteñen hemo B está unido aos catro nitróxenos da porfirina (formando un plano) e a un só átomo doante de electróns da proteína, o ferro está comunmente en estado pentacoordinado. Cando se unen o osíxeno (O₂) ou o monóxido de carbono (CO) tóxico o ferro pasa a estar hexacoordinado. A forza de unión co hemo do monóxido de carbono é unhas 200 veces maior ca a do oxíxeno, polo que poden producirse facilmente intoxicacións por CO.^[1]

1. ↑ ^{1,0 1,1 1,2} A. Lehninger. Principios de Bioquímica. (1988). Omega. Barcelona. Páxina 170-171. ISBN 84-282-0738-0.