Poro nuclear

Os poros nucleares son orificios ocupados por grandes complexos proteicos (complexo do poro nuclear) que atravesan a envoltura nuclear, comunicando o núcleo celular co citoplasma da célula eucariota. Como media na envoltura nuclear dunha célula de vertebrado hai uns 2000 complexos dos poros nucleares, pero isto varía dependendo do tipo celular e o estado do ciclo celular no que se atope. As proteínas que forman parte do complexo do poro nuclear denomínanse nucleoporinas. Aproximadamente a metade das nucleoporinas conteñen un pregamento en solenoide alfa (formado por varias hélices alfa enroladas circularmente) ou un pregamento de tipo propulsor beta (ou β-propeller, formado por varias láminas beta en disposición toroidal), ou ben, noutros casos, teñen ambos en dominios estruturais separados. A outra metade das nucleoporinas presenta características estruturais típicas de proteínas "non pregadas en estado nativo", é dicir, son proteínas moi flexibles que no seu estado normal carecen dunha estrutura secundaria ordenada.^[1] Estas proteínas de estrutura desordenada son as nucleoporinas FG, así chamadas porque a súa secuencia de aminoácidos contén moitas repeticións do dipéptido fenilalanina—glicina.^[2]

Os complexos dos poros nucleares permiten o transporte de moléculas solubles en auga a través da envoltura nuclear. Este transporte inclúe o paso de ARN e subunidades dos ribosomas desde o núcleo ao citoplasma, e de proteínas (como as ADN polimerases, laminas ou histonas), carbohidratos, moléculas de sinalización e lípidos desde o citoplasma cara ao núcleo. É de salientar que o complexo do poro nuclear pode canalizar activamente 1000 translocacións de substancias por complexo e por segundo. Aínda que as moléculas pequenas poden simplemente difundir a través dos poros, as moléculas grandes poden ter secuencias sinalizadoras específicas de recoñecemento e difundir cara ao interior ou exterior do núcleo coa axuda das nucleoporinas. Isto coñécese como o ciclo Ran. Cada unha das oito subunidades proteicas que rodean o poro real (o anel externo) proxecta unha proteína con forma radial na canle do poro. O centro do poro con frecuencia parece que contén unha estrutura a modo de tapón. Aínda non se sabe se esta estrutura é un verdadeiro tapón ou se se trata simplemente dunha molécula transportada que está atravesando o poro.

1. ↑ Denning D, Patel S, Uversky V, Fink A, Rexach M (2003). "Disorder in the nuclear pore complex: the FG repeat regions of nucleoporins are natively unfolded". Proc Natl Acad Sci USA 100 (5): 2450–5. PMC 151361. PMID 12604785. doi:10.1073/pnas.0437902100. 
2. ↑ Peters R (2006). "Introduction to nucleocytoplasmic transport: molecules and mechanisms". Methods Mol Biol 322: 235–58. PMID 16739728. doi:10.1007/978-1-59745-000-3_17. Arquivado dende o orixinal o 28 de setembro de 2007. Consultado o 26 de maio de 2011.