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| CD18 - Integrina beta 2 (componenti complementari 3, recettore 3 e 4 subunità) | |
|---|---|
 | |
| Gene | |
| HUGO | ITGB2 LAD; LFA-1; MAC-1; CD18; LCAMB; MF17; MFI7 |
| Locus | Chr. 21 [1] |
| Proteina | |
| UniProt | P05107 |
La integrina beta-2 o CD18 , dall'inglese: cluster of differentiation, è una proteina che nell'uomo è codificata dal gene ITGB2.
È la subunità beta di quattro diverse strutture:
- LFA-1 o integrina alphaLbeta2 (in coppia con CD11a)
- Macrofago-1 antigene o integrina alphaMbeta2 (in coppia con ITGAM o CD11b)
- Integrina alphaXbeta2 (in coppia con CD11c)
- Integrina alphaDbeta2 (in coppia con CD11d)
Il prodotto proteico del gene ITGB2 è la catena beta dell'integrina beta 2. Le integrine sono parte integrante della superficie proteica delle cellule, sono composte di una catena alfa e una catena beta. Una catena può legarsi con partner multipli determinando conseguentemente azioni diverse da parte della stessa integrina. Ad esempio, la beta 2 si combina con la L-catena alfa per formare l'integrina LFA-1, se si combina, invece, con la M-catena alfa forma la Mac-1 integrina.
Le integrine sono note per la loro partecipazione all'adesione delle cellule sulle pareti dei vasi sanguigni, nonché per le loro capacità di segnalazione cellulare mediata dalla superficie delle cellule.[1]
Negli esseri umani la mancanza di CD18 provoca la mancanza di adesione dei leucociti, una malattia che provoca una inefficiente (mancata) migrazione dei leucociti dal sangue nei tessuti, con deficit immunologico conseguente.
Il CD-18 si è visto interagire con:
- ^ (EN) ITGB2 integrin, beta 2 (complement component 3 receptor 3 and 4 subunit) [Homo sapiens] - Gene result, su ncbi.nlm.nih.gov.
- ^ A Kotovuori, Pessa-Morikawa T, Kotovuori P, Nortamo P, Gahmberg C G, ICAM-2 and a peptide from its binding domain are efficient activators of leukocyte adhesion and integrin affinity, in J. Immunol., vol. 162, n. 11, UNITED STATES, giugno 1999, pp. 6613–20, ISSN 0022-1767, PMID 10352278.
- ^ C Lu, Takagi J, Springer T A, Association of the membrane proximal regions of the alpha and beta subunit cytoplasmic domains constrains an integrin in the inactive state, in J. Biol. Chem., vol. 276, n. 18, United States, maggio. 2001, pp. 14642–8, DOI:10.1074/jbc.M100600200, ISSN 0021-9258, PMID 11279101.
- ^ C Huang, Springer T A, A binding interface on the I domain of lymphocyte function-associated antigen-1 (LFA-1) required for specific interaction with intercellular adhesion molecule 1 (ICAM-1), in J. Biol. Chem., vol. 270, n. 32, UNITED STATES, agosto 1995, pp. 19008–16, DOI:10.1074/jbc.270.32.19008, ISSN 0021-9258, PMID 7642561.
- ^ V Wixler, Geerts D, Laplantine E, Westhoff D, Smyth N, Aumailley M, Sonnenberg A, Paulsson M, The LIM-only protein DRAL/FHL2 binds to the cytoplasmic domain of several alpha and beta integrin chains and is recruited to adhesion complexes, in J. Biol. Chem., vol. 275, n. 43, UNITED STATES, ottobre 2000, pp. 33669–78, DOI:10.1074/jbc.M002519200, ISSN 0021-9258, PMID 10906324.
- ^ M Rietzler, Bittner M, Kolanus W, Schuster A, Holzmann B, The human WD repeat protein WAIT-1 specifically interacts with the cytoplasmic tails of beta7-integrins, in J. Biol. Chem., vol. 273, n. 42, UNITED STATES, ottobre 1998, pp. 27459–66, DOI:10.1074/jbc.273.42.27459, ISSN 0021-9258, PMID 9765275.
- ^ C Geiger, Nagel W, Boehm T, van Kooyk Y, Figdor C G, Kremmer E, Hogg N, Zeitlmann L, Dierks H, Weber K S, Kolanus W, Cytohesin-1 regulates beta-2 integrin-mediated adhesion through both ARF-GEF function and interaction with LFA-1, in EMBO J., vol. 19, n. 11, ENGLAND, giugno 2000, pp. 2525–36, DOI:10.1093/emboj/19.11.2525, ISSN 0261-4189, PMC 212768, PMID 10835351.
- ^ J Liliental, Chang D D, Rack1, a receptor for activated protein kinase C, interacts with integrin beta subunit, in J. Biol. Chem., vol. 273, n. 4, UNITED STATES, Jan. 1998, pp. 2379–83, DOI:10.1074/jbc.273.4.2379, ISSN 0021-9258, PMID 9442085.