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| L-lattato deidrogenasi | |
|---|---|
_1I10.png) Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 1.1.1.27 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| (S)-lattato:NAD+ ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| acido lattico deidrogenasi; L-(+)-lattato deidrogenasi; lattato deidrogenasi; lattato deidrogenasi (NAD-dipendente); lattico deidrogenasi; L-(+)-nLDH | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
| L-lattato deidrogenasi | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | LDHA LDH1 |
| Entrez | 3939 |
| Locus | Chr. 11 p15.1 |
| Proteina | |
| Numero CAS | |
| OMIM | 150000 |
| UniProt | P00338 |
| PDB | 1A5Z |
| Enzima | |
| Numero EC | 1.1.1.27 |
La L-lattato deidrogenasi (o LDH) è un enzima, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
piruvato + NADH + H+ ⇄ (L)-lattato + NAD+
LDH è un tetramero formato dalla combinazione di due diversi monomeri, codificati da due geni distinti: il tipo H (H dall'inglese heart), maggiormente presente nel cuore, e il tipo M (M dall'inglese muscle), caratteristico del muscolo scheletrico. Dalla diversa composizione monomerica, si hanno cinque forme isoenzimatiche: H4 o LDH1, H3M1 o LDH2, H2M2 o LDH3, H1M3 o LDH4, M4 o LDH5 che differiscono tra loro per composizione strutturale, proprietà biochimiche e diffusione tissutale.