Serin proteasi

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Le serin proteasi (o proteasi a serina) sono una classe di proteasi che basano il loro meccanismo di catalisi sulla presenza della serina, particolarmente reattiva ed essenziale per la loro attività enzimatica. Questi enzimi catalizzano l'idrolisi di legami peptidici tra il gruppo amminico e il gruppo carbossilico presenti all'interno della struttura proteica. Sono enzimi con molteplici attività tra cui: la digestione del cibo, la contribuzione diretta alla formazione di coaguli, contrasto alle infezioni e facilitazione della fecondazione.

Il sito attivo di ogni serin proteasi è costituito da residui di serina (Ser), di istidina (His) e di aspartato (Asp) legati mediante legami a idrogeno. Questi legami sono possibili grazie alla vicinanza nella struttura tridimensionale del gruppo imidazolico dell'istidina con il gruppo ossidrilico della serina, anche l'acido aspartico è vicino al gruppo dell'istidina ma dal lato opposto della serina. Assumendo tale disposizione si facilita il passaggio di protoni e di cariche all'interno del sito attivo dell'enzima: l'istidina è in posizione per fungere da base e rimuovere il protone dal gruppo ossidrilico della serina; attraverso questo cambiamento la serina diventa molto più reattiva e può, in vicinanza di legami peptidici, formare un nuovo legame con il carbonio presente nelle proteine. La carica negativa dell'acido aspartico serve per stabilizzare la catena laterale attiva dell'istidina.

In particolar modo, un estere (RCOOR') o un'ammide (NH₂COR, NHRCORʾ, NRʾRʾʾCORʾʾʾ) si legano al gruppo -OH della serina liberando un alcol (ROH) o un'ammina (RNH₂, RNHRʾ, RNRʾRʾʾ). In presenza di acqua si ha la rottura del legame con la serina liberando acido carbossilico.