Eiwitstructuur

Primaire structuur (eiwitten)Secundaire structuur (eiwitten)Tertiaire structuur (eiwitten)Quaternaire structuur (eiwitten)
Bovenstaande afbeelding bevat aanklikbare links
Bovenstaande afbeelding bevat aanklikbare links
Interactieve diagram. De eiwitstructuur. Met PCNA als voorbeeld. (PDB: 1AXC)

De eiwitstructuur of proteïnestructuur is de ruimtelijke moleculaire structuur van een eiwitmolecuul. Elk eiwit is een polymeer – meer gespecificeerd een polypeptide – bestaande uit α-aminozuren, de monomeren van het polymeer. Het eiwit vouwt zich in een specifieke, driedimensionale structuur onder invloed van non-covalente interacties, zoals waterstofbruggen, ionaire bindingen en vanderwaalskrachten. De uiteindelijk vorm is bepalend voor de functie van het eiwit.

Om de moleculaire functies van eiwitten te begrijpen, is het van belang om een idee te hebben van de driedimensionale structuur. Het vaststellen van de eiwitstructuur is een centraal onderwerp binnen de structuurbiologie. Structuurbiologen gebruiken technieken zoals röntgenkristallografie, NMR-spectroscopie en elektronenmicroscopie om de structuur van eiwitten zichtbaar te maken en deze in verband te brengen met een biologische functie.

Een eiwitmolecuul kan uit tientallen tot enkele duizenden aminozuren bestaan.[1] Sommige eiwitten bestaan uit verschillende subunits en vormen grote complexen die de hele gedeeltes van de cel overspannen. Zo bestaan microfilamenten uit duizenden ineengevlochten actinemoleculen. Een eiwit is dynamisch en kan bij het uitvoeren van zijn functie van structuur of conformatie veranderen.

  1. (en) Brocchieri L, Karlin S (2005). Protein length in eukaryotic and prokaryotic proteomes. Nucleic Acids Research 33 (10): 3390–3400. PMID 15951512. PMC 1150220. DOI: 10.1093/nar/gki615.

From Wikipedia, the free encyclopedia · View on Wikipedia

Developed by Tubidy