Aldolazy

Ten artykuł od 2007-06 wymaga zweryfikowania podanych informacji.

Należy podać wiarygodne źródła w formie przypisów bibliograficznych.
Część lub nawet wszystkie informacje w artykule mogą być nieprawdziwe. Jako pozbawione źródeł mogą zostać zakwestionowane i usunięte.
Sprawdź w źródłach: Encyklopedia PWN • Google Books • Google Scholar • Federacja Bibliotek Cyfrowych • BazHum • BazTech • RCIN • Internet Archive (texts / inlibrary)
Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tego artykułu.
Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon {{Dopracować}} z tego artykułu.

Aldolazy – enzymy należące do klasy liaz (liaz węgiel–węgiel, aldehydoliaz, EC 4.1.2.13), które katalizują przede wszystkim reakcję rozszczepienia aldolowego. Biorą udział w glikolizie. Substratem aldolazy jest jedna sześciowęglowa cząsteczka fruktozo-1,6-bisfosforanu (F-1,6-BP), produktami reakcji są triozy: aldehyd 3-fosfoglicerynowy (G3P) i fosfodihydroksyaceton (DHAP). Reakcja ta zapoczątkowuje jeden z głównych etapów glikolizy, w którym substratami kolejnych przemian są cząsteczki trójwęglowe. G3P to związek wchodzący bezpośrednio w dalszą część szlaku glikolitycznego, natomiast DHAP jest łatwo przekształcany w swój izomer, G3P, przez izomerazę triozofosforanową. Reakcja rozszczepienia aldolowego, katalizowana przez aldolazę, jest odwracalna. Kondensacja aldolowa jest jednym z etapów glukoneogenezy. Znane są dwie klasy aldolaz FDP: aldolazy klasy I, charakterystyczne dla organizmów eukariotycznych, choć znalezione także u bakterii oraz aldolazy klasy II, opisane u organizmów prokariotycznych, ale także u niektórych eukariotycznych glonów i grzybów.