Back Ensiem Afrikaans Enzym ALS Enzima AN إنزيم Arabic لونزيم ARY انزيم ARZ উৎসেচক Assamese Enzima AST Fermentlər Azerbaijani آنزیم AZB

Enzymy

Model struktury lipooksygenazy ze związanym substratem. Enzym ten katalizuje produkcję lipidowych cząsteczek sygnałowych

Enzymy (z gr. ἔνζυμον, od ἔν en „w” i ζύμη dzýmē „zaczyn (za)kwas”)[1] – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe[a], katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji[2].

Niemal wszystkie reakcje chemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych (a także wirusów) wymagają współudziału enzymów, by osiągnąć wystarczającą wydajność. Enzymy są wysoce specyficzne wobec substratów i wobec tego dany enzym katalizuje zaledwie kilka reakcji spośród wielu możliwych dla danych substratów. W ten sposób enzymy determinują procesy metaboliczne i biochemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych.

Jak wszystkie katalizatory, enzymy obniżają energię aktywacji (Ea lub ΔG‡) reakcji chemicznej, przyspieszając w ten sposób przebieg reakcji (patrz: Struktury i mechanizmy działania). Większość reakcji enzymatycznych (tj. z udziałem enzymów) przebiega miliony razy szybciej niż ich niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki[3]. Jednym z najszybciej działających znanych enzymów jest anhydraza węglanowa. Jedna cząsteczka tego enzymu potrafi w sprzyjających warunkach w jedną sekundę uwodnić od 104 do 106 cząsteczek dwutlenku węgla[4]. Z kolei jedna cząsteczka jednego z najwolniejszych enzymów – lizozymu, katalizuje 1 akt elementarny co 2 sekundy[5]. Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu reakcji, a także nie wpływają na ich równowagę. Enzymy różnią się od zwykłych katalizatorów, przejawiając znacznie większą specyficzność substratową. Aktywność enzymatyczna może być zatrzymana lub obniżona przez inne cząsteczki – inhibitory. Wiele leków i trucizn jest inhibitorami enzymów. Z kolei aktywatory enzymatyczne to cząsteczki zwiększające aktywność enzymów. Ponadto aktywność enzymów zależy od parametrów fizykochemicznych środowiska reakcji, takich jak: temperatura, pH, siła jonowa, obecność niektórych jonów i innych.

Znane są także biokatalizatory niebiałkowe[a]. Należą do nich rybozymy, cząsteczki RNA o własnościach katalitycznych[6] oraz deoksyrybozymy (DNAzymy) – fragmenty DNA zdolne do katalizowania pewnych reakcji[7][8]. Enzymy niebiałkowe charakteryzują się nieco innymi mechanizmami reakcji i mniejszą różnorodnością katalizowanych reakcji, jednak ich kinetyka i mechanika działania może być analizowana i klasyfikowana za pomocą tych samych metod, jakie są używane dla enzymów białkowych. Istnieją ponadto sztucznie stworzone cząsteczki, zwane sztucznymi enzymami, które przejawiają podobną do enzymatycznej aktywność katalityczną[9].

Liczne enzymy znalazły zastosowanie przemysłowe (patrz: Zastosowanie przemysłowe), m.in. w przemyśle spożywczym czy chemii leków. Wiele produktów używanych w gospodarstwach domowych zawiera enzymy w celu podniesienia wydajności ich działania, jak proszki do prania czy enzymatyczne wywabiacze do plam. Enzymy są także powszechnie używane we współczesnych naukach biologicznych i medycznych oraz w diagnostyce medycznej.

Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się enzymologia.

  1. ↑ Władysław Kopaliński: enzymy. [w:] Słownik Wyrazów Obcych [on-line]. [dostęp 2014-03-13]. [zarchiwizowane z tego adresu (2015-03-31)].
  2. ↑ Enzymes, [w:] A.D. McNaught, A. Wilkinson, Compendium of Chemical Terminology (Gold Book), S.J. Chalk (akt.), International Union of Pure and Applied Chemistry, wyd. 2, Oxford: Blackwell Scientific Publications, 1997, DOI: 10.1351/goldbook.E02159, ISBN 0-9678550-9-8 (ang.).
  3. ↑ 8.1. Enzymes Are Powerful and Highly Specific Catalysts. W: J.M. Berg, J.L Tymoczko, L Stryer: Biochemistry, 5th edition. New York: 2002. ISBN 0-7167-3051-0. [dostęp 2016-06-16].
  4. ↑ Lindskog S. Structure and mechanism of carbonic anhydrase. „Pharmacology & therapeutics”. 1 (74), s. 1–20, 1997. DOI: 10.1016/S0163-7258(96)00198-2. PMID: 9336012. 
  5. ↑ publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Daniel R.M., Finney J.L., Réat V., Dunn R., Ferrand M., Smith J.C. Enzyme dynamics and activity: time-scale dependence of dynamical transitions in glutamate dehydrogenase solution. „Biophys J”. 4 (77), s. 2184–2190, 1999. DOI: 10.1016/S0006-3495(99)77058-X. PMID: 10512837. PMCID: PMC1300498. 
  6. ↑ Lilley D.M. Structure, folding and mechanisms of ribozymes. „Curr Opin Struct Biol”. 3 (15), s. 313–323, 2005. DOI: 10.1016/j.sbi.2005.05.002. PMID: 15919196. 
  7. ↑ Breaker R.R., Joyce G.F., Hoyce G.F. A DNA enzyme that cleaves RNA. „Chem Biol”. 4 (1), s. 223–229, 1998. DOI: 10.1016/1074-5521(94)90014-0. PMID: 9383394. 
  8. ↑ Silverman S.K. Deoxyribozymes: DNA catalysts for bioorganic chemistry. „Org Biomol Chem”, s. 2701–2706, 2004. DOI: 10.1039/B411910J. PMID: 15455136. [zarchiwizowane z adresu 2009-09-19]. 
  9. ↑ Groves J.T. Artificial enzymes. The importance of being selective. „Nature”. 389 (6649), s. 329–330, 1997. DOI: 10.1038/38602. PMID: 9311771. 


Błąd w przypisach: Istnieje znacznik <ref> dla grupy o nazwie „uwaga”, ale nie odnaleziono odpowiedniego znacznika <references group="uwaga"/>
BŁĄD PRZYPISÓW
From Wikipedia, the free encyclopedia · View on Wikipedia

Developed by Tubidy