Mioglobin

Mioglobin
Model heliksnih domena mioglobina.[1]
Dostupne strukture
1m6c, 1m6m, 1mdn, 1mnh, 1mni, 1mnj, 1mnk, 1mno, 1mwc, 1mwd, 1myg, 1myh, 1myi, 1myj, 1pmb, 1yca, 1ycb, 2mm1
Identifikatori
Simboli	MB; MGC13548; PVALB
Vanjski ID	OMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB Gene
Ontologija gena Molekulska funkcija • aktivnost transportera kiseonika • vezivanje jona gvožđa • vezivanje kiseonika • vezivanje hema • vezivanje metalnog jona Biološki proces • respons na hipoksiju • transport • transport kiseonika • diferencijacija eritrocita
Pregled RNK izražavanja
podaci
Ortolozi
Vrsta	Čovek	Miš
Entrez	4151	17189
Ensembl	ENSG00000198125	ENSMUSG00000018893
UniProt	P02144	Q3UVB1
Ref. Sekv. (iRNK)	NM_005368	NM_013593
Ref. Sekv. (protein)	NP_005359	NP_038621
Lokacija (UCSC)	Chr 22: 34.33 - 34.35 Mb	Chr 15: 76.84 - 76.88 Mb
PubMed pretraga	[1]	[2]

Mioglobin je citoplazmatični globularni hemoprotein koji se sastoji od jednog polipeptidnog lanca koji sadrži 154 aminokiselina. To je relativno mali protein, Mr=17.600. Prisutan je u mišićnim ćelijama srca i oksidativnim vlaknima skeletnih mišića. Ime je dobio po mestu nalaženja (grč. myo- što označava povezanost sa mišićima) i obliku (globularni protein). Karakteriše ga funkcionalna sličnost sa hemoglobinom. Kao i hemoglobin, i mioglobin vezuje kiseonik (O₂) u oba smera i na taj način olakšava transport O₂ od crvenih krvnih zrnaca do mitohondrija mišića za vreme pojačane metaboličke aktivnosti, ili može poslužiti kao rezervoar O₂ za vreme hipoksije ili anoksije. Za razliku od hemoglobina, monomer mioglobina sa jednim O₂ vezujućim mestom, ima hiperboličnu O₂-saturacionu krivu karakterističnu za normalnu Mihaelis-Menten enzimsku kinetiku, pravilniju nego sigmoidnu krivu koja je viđena kod tetrameričnog hemoglobina ^[2].

Polipeptidni lanac mioglobina je savijen u obliku kolevke, tako da ljulja prostetičnu grupu hem. Vezivanje kiseonika zavisi od oksidacionog stanja gvožđa u hemu. Ono je +2 u hemu i to je oblik koji vezuje kiseonik. Ako Fe pređe iz +2 u +3 oksidaciono stanje nastaće metamioglobin koji ne vezuje kiseonik. Slobodan hem u rastvoru će odmah reagovati sa kiseonikom, ali će kiseonik brzo oksidovati atom gvožđa u Fe³⁺. Mioglobin obavlja tri kritične funkcije: vezuje hem, štiti gvožđe u hemu od oksidacije i obezbeđuje cep u koji kiseonik može da stane.^[3]

1. ↑ PDB 1MBO; Takano T (March 1977). „Structure of myoglobin refined at 2.0 Å resolution. II. Structure of deoxymyoglobin from sperm whale”. J. Mol. Biol. 110 (3): 569–84. DOI:10.1016/S0022-2836(77)80112-5. PMID 845960. 
2. ↑ George A. Ordway and Daniel J. Garry (2004). „Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle”. Journal of Experimental Biology. 
3. ↑ Garret R. H., Grisham C. M. (1999). Biochemistry.