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| RuBisCO | ||
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| RuBisCO-Molekül PDB 1RCX und 9RUB | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1RBL | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 477 AS; 52,7 kDa | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Hetero-16-mer (8 große + 8 kleine UE) | |
| Kofaktor | Mg2+ | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs |
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| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.1.1.39, Lyase | |
| Substrat | D-Ribulose-1,5-Bisphosphat + CO2 + H2O | |
| Produkte | 2 3-Phospho-D-Glycerat + 2 H+ | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Ribulose-1,5-bisphosphat-carboxylase/-oxygenase (auch: .../-decarboxylase), bekannt auch unter der Abkürzung RuBisCO, ist das bei der oxygenen Photosynthese in Pflanzen und Bakterien für die Kohlenstoffdioxid-Fixierung verantwortliche Enzym. Es ist wahrscheinlich das mengenmäßig häufigste Protein der Erde[1].
Als einleitender Schritt im Calvin-Zyklus addiert RuBisCO ein Molekül Kohlenstoffdioxid (CO2) an Ribulose-1,5-bisphosphat. Die dabei entstehende Verbindung 2-Carboxy-3-keto-D-arabinitol-1,5-bisphosphat zerfällt unter Zugabe von H2O in zwei Phosphoglycerat-Moleküle, die weiter zu Kohlenhydraten aufgebaut werden. Die Energie für diese Reaktionen stammt in Form von ATP aus der Photosynthese, also vom Sonnenlicht, oder, wie im Fall einiger chemolithotrophen Bakterien, aus den Reaktionen der Chemosynthese (Chemotrophie).
Neben der CO2-Fixierung katalysiert RuBisCO als Nebenreaktion auch den Einbau von Sauerstoff (O2). Bei der Weiterverwertung des entstehenden Produkts geht Energie und ein Kohlenstoffatom als CO2 verloren, so dass dieser Prozess Photorespiration genannt wird. Bei allen Organismen, die eine oxygene Photosynthese betreiben, laufen beide Reaktionen gleichzeitig ab, wobei der Einbau von CO2 überwiegt. Einige Landpflanzen sind in der Lage, die Effizienz der RuBisCO durch Trennung von Stoffwechselwegen zu steigern: C4-Pflanzen durch räumliche Trennung, CAM-Pflanzen durch zeitliche Trennung. Die meisten Algen und die Hornmoose bilden Pyrenoide, in denen ebenfalls lokal Kohlendioxid angereichert wird. Die Aktivität von RuBisCO ist vom Licht abhängig. RuBisCO muss vor der enzymatischen Aktivität durch eine lichtabhängige Aktivase aktiviert werden.
Das Enzym wurde von Samuel Goodnow Wildman entdeckt.
- ↑ Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walter: NCBI Books: Molecular Biology of the Cell, 4th edition. New York: Garland Science; 2002., abgerufen am 4. März 2021.