Celulasa

Celulasa
Una enzima celulasa producida por Thermomonospora fusca , con celotriosa unida en el surco poco profundo del dominio catalítico
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.2.1.4
Número CAS	9012-54-8
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e
[editar datos en Wikidata]

Las celulasas son un grupo de enzimas complejas especializadas en catalizar la celulólisis, es decir, en descomponer celulosa y otros polisacáridos relacionados, en múltiples monómeros de glucosa. Ésta es producida con leves diferencias químicas por los integrantes del reino de los hongos y el de las bacterias, los cuales son los mayores descomponedores del planeta.

Las celulasas descomponen la molécula de celulosa en monosacáridos (azúcares simples) como la β-glucosa o en polisacáridos y oligosacáridos más cortos. La ruptura de la celulosa es de importancia económica debido a que dicha molécula es un componente mayor de las plantas disponibles para consumo y uso en reacciones químicas. La reacción específica involucrada es la hidrólisis de enlaces 1,4 β- D-glucosídicos de la celulosa principalmente, pero también de la hemicelulosa, liquenina y de los β -D-glucanos de cereales. Debido a que las moléculas de celulosa se encuentran enlazadas fuertemente, la celulólisis es relativamente difícil en comparación a la ruptura de otros polisacáridos como el almidón.^[1]​

La mayoría de los mamíferos poseen una habilidad limitada para digerir fibras dietéticas como la celulosa por sí mismos. En la mayoría de los animales herbívoros como los rumiantes y los animales que presentan fermentación en el intestino grueso, las celulasas son producidas por bacterias simbióticas. Las celulasas endógenas son producidas por algunos pocos tipos de metazoarios como las termitas,^[2]​^[3]​^[4]​ caracoles y gusanos de tierra. Además de los rumiantes, la mayoría de los animales incluyendo a los humanos, no producen celulasa en sus cuerpos y únicamente pueden degradar parcialmente la celulosa a través de la fermentación, limitando su habilidad de obtener nutrientes de las plantas.

Recientemente, las celulasas se han encontrado en microalgas verdes (Chlamydomonas reinhardtii, Gonium pectorale y Volvox carteri). Sus dominios catalíticos (CD) pertenecientes a la familia GH9 (familia 9 de las glicosil hidrolasas) o EC 3.2.1, muestran la mayor similitud a las celulasas endógenas de los metazoos.^[5]​

Se conocen diversos tipos de celulasas que difieren en su estructura y en su mecanismo de acción. Enzimas sinónimas, derivadas y específicas asociadas con el nombre "celulasa" son la endo-1,4-beta-D-glucanasa, carboxilmetil celulasa, avicelasa, celudextrinasa, celulasa A, celulosin AP, celulasa básica, celulasa A 3, celulasa 9.5 y pancelasa SS. Las enzimas que separan la lignina también han sido llamadas celulasas, aunque esta denominación es obsoleta y ahora son nombradas enzimas ligninolíticas.^[6]​

1. ↑ Barkalow, David G.; Whistler, Roy L. (2019). «Cellulose». Access Science (en inglés). doi:10.1036/1097-8542.118200. Consultado el 14 de octubre de 2020. 
2. ↑ Bignell, David Edward.; Roisin, Yves.; Lo, Nathan. (2011). Biology of termites : a modern synthesis. Springer. ISBN 978-90-481-3977-4. OCLC 682911246. Consultado el 14 de octubre de 2020. 
3. ↑ Watanabe, Hirofumi; Noda, Hiroaki; Tokuda, Gaku; Lo, Nathan (1998-07). «A cellulase gene of termite origin». Nature (en inglés) 394 (6691): 330-331. ISSN 1476-4687. doi:10.1038/28527. Consultado el 14 de octubre de 2020. 
4. ↑ Watanabe, H.; Tokuda, G. (1 de agosto de 2001). «Animal cellulases». Cellular and Molecular Life Sciences CMLS (en inglés) 58 (9): 1167-1178. ISSN 1420-9071. doi:10.1007/PL00000931. Consultado el 14 de octubre de 2020. 
5. ↑ Guerriero, Gea; Sergeant, Kjell; Legay, Sylvain; Hausman, Jean-Francois; Cauchie, Henry-Michel; Ahmad, Irshad; Siddiqui, Khawar Sohail (15 de junio de 2018). «Novel Insights from Comparative In Silico Analysis of Green Microalgal Cellulases». International Journal of Molecular Sciences 19 (6). ISSN 1422-0067. PMC 6032398. PMID 29914107. doi:10.3390/ijms19061782. Consultado el 14 de octubre de 2020. 
6. ↑ «Producción de enzimas ligninolíticas durante la degradación del herbicida paraquat por hongos de la pudrición blanca». Revista Argentina de Microbiología (en inglés) 49 (2): 189-196. 1 de abril de 2017. ISSN 0325-7541. doi:10.1016/j.ram.2016.11.004. Consultado el 14 de octubre de 2020.